بررسی نظری شیمی گزینی آنزیم استیلن هیدراتاز

نوع مقاله: مقاله پژوهشی

نویسندگان

گروه شیمی، دانشکده علوم، دانشگاه کردستان، سنندج، ایران

10.22036/ijc.2019.188246.1078

چکیده

در این پژوهش از نظریه تابعی چگالی برای بررسی شیمی‌گزینی آنزیم استیلن‌هیدراتاز در واکنش هیدراسیون 3-بوتین-2-ال، پروپارژیل الکل و پروپن استفاده شده است. ابتدا، بر اساس ساختار کریستالی آنزیم، یک مدل بزرگ از جایگاه فعال آن ساخته شد. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شده و نیمرخ انرژی واکنش به دست آمد. نتایج نشان می‌دهد که برای 3-بوتین-2-ال انرژی اتصال 1/16 کیلوکالری‌برمول بالاتر و محصول ایجاد شده 4/17 کیلوکالری‌برمول پایدارتر از محصول سوبسترای طبیعی این آنزیم (استیلن) است. به طور مشابه برای پروپارژیل الکل نیز انرژی اتصال 7/10 کیلوکالری‌برمول بالاتر از سوبسترای استیلن است. پروپارژیل الکل در مرحله سوم واکنش خود به یک حد واسط بسیار پایدار رسیده و واکنش آن متوقف می‌شود. این نتایج نشان می‌دهند که 3-بوتین-2-ال و پروپارژیل الکل به عنوان بازدارنده رقابتی برای آنزیم استیلن هیدراتاز عمل می‌کنند. نتایج محاسبات برای واکنش پروپن نشان داد که انرژی اتصال این ترکیب بسیار گرماگیرتر از استیلن، 3-بوتین-2-ال و پروپارژیل الکل است (3/30 کیلوکالری برمول). همچنین مرحله بعدی واکنش نیز انرژی بالایی لازم دارد. در نتیجه پروپن نمی‌تواند سوبسترای مناسبی برای استیلن هیدراتاز باشد.

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

Theoretical Study of Chemoselectivity of Acetylene Hydrates

نویسندگان [English]

  • Marzieh Azarakhsh
  • Mehdi Irani
Department of Chemistry, Faculty of Science, University of Kurdistan, Sanandaj, Iran
چکیده [English]

Density functional theory (DFT) was used to study the chemoselectivity of acetylene hydratase in hydration of 3-butyn-2-ol, propargyl alcohol and propen. A quite large model of the enzyme’s active site was made, based on its crystal structure. Geometrical structures of the stationary points along the reaction paths were optimized, and energy profiles of the reactions were obtained. The results showed that the binding energy of 3-butyn-2-ol is 16.1 kcal/mol higher than the binding energy of the enzyme’s normal substrate (acetylene), but the corresponding reactant is 17.4 kcal/mol more stable. Similarly, propargyl alcohol’s binding energy is 10.7 kcal/mol more than binding energy of acetylene. In the third step of the reaction, propargyl alcohol reaches to a very stable intermediate and its reaction stops. These show that 3-butyn-2-ol and propargyl alcohol act as competitive inhibitors of acetylene hydratase. The results showed that binding of propen is very endothermic than binding of the other compounds (30.3 kcal/mol). In addition, the next nucleophilic attack is also very endothermic. In summary, propen cannot be hydrated by acetylene hydratase.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Acetylene hydratase
  • Enzyme
  • Chemoselectivity
  • QM-Cluster
  • DFT